指脊椎动物胃液中的蛋白酶，是典型的肽链内切酶，底物特异性广，但对邻接疏水性氨基酸残基的肽键能相当的水解。等电点在pH=1附近。活性的最适pH约为2（以变性蛋白质做底物时约为3.5）。在猪中除得到主要成分胃蛋白酶A（EC3.4.23.1）外也得到胃蛋白酶B和C。各种胃蛋白酶都是以无活性的前体物质胃蛋白酶原（pepsinogen）A、B、C的形态分泌出来，在胃液的酸性条件下自我催化而激活。胃蛋白酶原A的等电点为pH3.7，分子量约4万。氨基末端的残基是亮氨酸。激活时从氨基末端切下几个肽，剩下的部分，其分子量约33500，变成氨基末端具有异亮氨酸的胃蛋白酶A。这时被切下来的肽中有些具有抑制胃蛋白酶活性的作用。胃蛋白酶B和C也有和A很相似的性质（底物特异性也比A稍狭窄），激活时的变化也相同的。B对明胶的分解作用较强。据推测，它和曾被称为明胶酶（gelatinase）是同一物质。对胃蛋白酶的活性来说，认为两个天冬氨酸残基起重要作用。